El historial de investigación de la mioglobulina

Una visión general de la mioglobulina
La mioglobulina es una unidad de composición de filamentos gruesos de miofibrilla. Existen músculos estriados y músculos lisos. En el movimiento muscular juega un papel importante. Su forma molecular, tal como brotes de haba, consiste en dos cadenas pesadas y cadenas ligeras múltiples. La mayoría de las dos cadenas pesadas se bobinan en espiral en una configuración en forma de barra para formar un vástago similar al brote de frijol; El resto de la cadena pesada, junto con la cadena ligera, constituye la solapa de los brotes de frijol. Después de la activación, la actividad de ATP puede degradar la enzima ATP. El peso molecular de aproximadamente 510.000. En la seda gruesa, son la cabeza de las moléculas hacia los extremos de la seda gruesa, se alineó linealmente la asociación.
Introducción a la mioglobulina
La mioglobulina es un componente importante de la proteína muscular, que representa el 60% de los myofilamentos totales de proteínas. El peso molecular de alrededor de 480.000, es de 150 nm de longitud de tipo de varilla moléculas, un extremo tiene dos cabezas. Consta de dos cadenas H con pesos moleculares de aproximadamente 200.000 y cuatro cadenas L con pesos moleculares de aproximadamente 17.000 a 25.000. El tratamiento enzimático proteolítico se puede dividir en cabeza (mioglobulina H-enzimática) y cola (L-enzima mioglobulina). En solución de KCl 0,6 M dispersada en monómeros, pero 0,2 M por debajo de la solución de KCl pueden formar asociaciones, agregadas automáticamente en 1-2 micras de longitud y una estructura similar al alambre. Se formaron filamentos en las miofibrillas con una longitud de 1,5 my una anchura de 10 – 15 nm. La cabeza sobresale hacia fuera en un puente. La dirección de la cabeza se expresa como una pinza en la parte central del filamento y se extiende en la dirección opuesta, con el resultado de que la parte desnuda sin la porción de cabeza puede ser vista en la parte central del filamento a 300 nm. La cabeza en el cable A en cada curva 14,3 nm fuera de 120 ° y I cable corresponde a un período de 42,9 nm. La actividad de la mioglobulina con ATPasa, a baja fuerza iónica, y la reacción de actina, que condujo a la superprecipitación, y la actina pueden promover la actividad ATPasa. ATPasa actividad y la reacción de actina, el rendimiento de los grupos activos en la cabeza, se puede considerar que esta parte de la descomposición de lado ATP, mientras que la actividad de la cabeza, el cable I para tirar de la parte central de un cable. La cadena L de la mioglobulina juega un papel importante en la actividad ATPasa (ver la cadena L de la mioglobulina). Se cree que la mioglobulina y la actina están asociadas con toda la motilidad celular y también pueden aislarse del cerebro, mixomicetos, huevos de erizo de mar y similares. La mioglobulina fue aislada de A. Szent-Gyrgyi (1942), pero el equivalente de lo que ahora se conoce como actomyoglobulin es Kuhn (1859) extraído, y se llamó myoglobulin. La actividad ATPasa de la mioglobulina fue descubierta por el V.A.Engelhardt soviético (1939).
Hay mioglobulina no muscular.
Estructura de la Mioglobulina
La mioglobulina es una molécula asimétrica alargada, con forma de “Y”, aproximadamente 160 nm. Se observó bajo microscopía electrónica que contenía dos cadenas peptídicas largas idénticas y dos pares de cadenas peptídicas cortas, formando dos cabezas esféricas y una cola larga similar a una barra. Peso molecular de mioglobulina de aproximadamente 460 kD, peso molecular de cadena peptídica larga de aproximadamente 240 kD, cadena de pesaje; Cadena corta llamada cadena ligera. Un par de cadenas ligeras de myoglobulina muscular tratadas con 5,5′-ditiobis (α-nitrobenzoico, DTNB) se denominaron cadenas DTNB con un peso molecular de aproximadamente 18 kD. Las otras dos cadenas ligeras sólo se encuentran en la base (PH 11.4) las condiciones se pueden separar, llamada cadena ligera alcalina, peso molecular de 25 kD y 16 kD, respectivamente. La forma y la estructura de la mioglobulina de las células no musculares como los myxomycetes son muy similares a la mioglobulina de las células musculares, pero no tiene cadenas DTNB. Dos pares diferentes de cadenas ligeras se conocen como cadenas ligeras esenciales y cadenas ligeras reguladoras (cadena ligera reguladora), el peso molecular de 16kD y 18kD. Yan Longfei iguales en 1963 por primera vez de la separación de los microtúbulos tabaco de la actomyoglobulina, demostró tener actividad ATPasa, que es más alto en las plantas de actina y mioglobulina en la primera prueba [3]. Ma Yongze y Yan Longfei (1989) mostraron que la mioglobulina estaba presente en los zarcillos de las hojas de guisantes, y el peso molecular de las dos cadenas pesadas era 165 kD y 17 kD y 15 kD, respectivamente.
La naturaleza y función de la mioglobulina
Naturaleza:
Myoglobulin globulin, no se disuelven en agua y se disuelven en 0,6 mol / ml de KCl o solución de NaCl. Tiene actividad enzimática, a través de la interacción con actina, la hidrólisis de ATP de los grupos fosfato terminales, pero también hidrólisis de GTP, CTP, etc., se convertirá en energía química de energía mecánica, dando lugar a diversas formas de movimiento. Los estudios físicos y químicos han demostrado que la solución de mioglobulina después de añadir ATP, la viscosidad y la birrefringencia de flujo disminuyó significativamente. Posteriormente confirmó que esto se debe a la actina y la descomposición del complejo de mioglobulina, la formación de dos ejes relativamente pequeñas moléculas de proteínas causado.
caracteristicas:
La mioglobulina, el motor molecular del citoesqueleto, es una proteína multifuncional cuya función principal es proporcionar fuerza muscular para la contracción muscular. La teoría del filamento deslizante sugiere que la contracción muscular es el resultado del deslizamiento de filamentos de actina y filamentos de mioglobulina. En el proceso de contracción muscular, la longitud de los filamentos gruesos y el filamento en sí no cambia, cuando los filamentos se deslizan, la cabeza de la mioglobulina y las moléculas de actina en contacto (unión), rotación (inclinación), el desprendimiento final Como resultado de Que los filamentos se deslizan entre sí.
La mioglobulina también está extendida en células no musculares, es la composición del citoesqueleto, el flujo citoplasmático, el movimiento de organelos, el transporte de materiales, la mitosis.