Investigación sobre la función biológica de la hemocianina

Una visión general de Hemocyanin
La hemocianina, también conocida como hemocinina, es una proteína multifuncional que antes se llamaba proteína respiratoria, pero estudios recientes han demostrado que la proteína está involucrada en el almacenamiento de energía, el mantenimiento de la presión osmótica y la regulación del proceso de muda.
Introducción de Hemocyanin
Hemocyanin es un pigmento respiratorio azul libre encontrado en la hemolinfa de ciertos moluscos, artrópodos (arañas y escarabajos). La hemocianina contiene dos iones de cobre directamente unidos a la cadena polipeptídica, y la hemoglobina que contiene hierro, similar a su oxígeno fácil, pero también fácil de disociar con el oxígeno, es la única conocida con la proteína de cobre reversible por oxígeno. El peso molecular de 450 000 ~ 130 000. Hemocyanina de artrópodo Una cadena polipeptídica con un enlace de oxígeno molecular, cobre 0,17%; Una cadena de polipéptidos se combina con 6 oxígeno molecular, cobre 0,025%. El cobre se une directamente a la proteína en forma bivalente. La hemocianina tiene una variedad de catalizadores, especialmente después de la desnaturalización, bajo ciertas condiciones con actividad polifenol oxidasa, catalasa y lipoxigenasa.
En algunos invertebrados, la sangre de la mayoría de los animales está libre de hemoglobina, como los moluscos (cefalópodos y petunias) y los artrópodos (limulus del camarón, cangrejo y limulus) también conocido como hemocyanin). La molécula de hemocianina está compuesta por Cu2 + y una cadena peptídica de aproximadamente 200 o más aminoácidos. Al igual que la hemoglobina, el color del pigmento respiratorio está relacionado con su estado. Es azul en oxígeno y en el estado. En estado sin oxígeno Incoloro o blanco.
La hemocianina es una proteína respiratoria que contiene cobre en la hemolinfa de los artrópodos y moluscos. El estado desoxidado es incoloro y el estado de oxígeno unido es azul. La masa molecular es generalmente 50ku ~ 75ku, compuesto de siete u ocho unidades funcionales de la estructura cilíndrica. El número de subunidades que forman la hemocinina es alto, y cada subunidad contiene dos iones Cu (Ⅰ). Diferentes proteínas contienen diferentes números de subunidades, algunos de los pesos moleculares de hemocyanin hasta 9 × 103ku. Es una molécula cilíndrica con 10 ~ 20 subunidades. Cada subunidad (peso molecular 350ku ~ 450ku) tiene 7 ~ 8 unidades funcionales (sitio de unión de la molécula de oxígeno). La hemocyanina de artrópodo está compuesta de hexámeros o hexámeros y tiene una masa molecular de aproximadamente 3,5 x 103 ku. Cada subunidad (7.5ku) contiene un centro oxigenado. La principal función biológica de la hemocinina y el oxígeno en el cuerpo se relaciona con él con hemoglobinas y hemerythreins lombrices y conocido como el animal en la proteína respiratoria tres. Sin embargo, estudios recientes han demostrado que la hemocinina es una proteína multifuncional, no sólo tiene función de oxígeno, sino también con el almacenamiento de energía, el mantenimiento de la presión osmótica y la regulación del proceso de muda. Atención particular a la comunidad académica, la hemocinina también tiene actividad fenoloxidasa y función antibacteriana, se considera artrópodos y moluscos en una moléculas inmunes importantes.
Características estructurales de Hemocyanin
La hemocianina es una proteína respiratoria que contiene cobre en la hemolinfa de los camarones. Cada sitio de unión a oxígeno tiene dos átomos de cobre, y su sitio de unión a oxígeno está unido a otra proteína de unión a iones de cobre, el sitio de unión a oxígeno de fenoloxidasa de la estructura tiene una alta similitud. Hemocyanin en el estado desoxidado es incoloro, combinado con azul de oxígeno.
Las características estructurales de la hemocinina en el cangrejo de herradura se estudiaron mediante electroforesis en gel de poliacrilamida (PAGE) y microscopía electrónica. Los resultados mostraron que la hemocianina purificada por Sephadex G-100 apareció en la electroforesis PAGE. 4 bandas. La hemocianina purificada se purificó adicionalmente mediante cromatografía en DEAE-32 para obtener 5 picos de elución. Cada pico fue identificado por PAGE. La microscopía electrónica reveló que las moléculas de la hemocianina eran de configuración circular, pentagonal, en forma de cruz y en forma de arco y otras disociaciones con el centro de la configuración al mismo tiempo.
En los artrópodos, clatratos, crustáceos, pólipos y arañas contienen hemocyanina, pero el mayor grupo de insectos, aunque no la presencia de hemocinina, contiene homólogos de hemocianina, Hexamer). La hexavalentina se divide en dos grupos ricos en aminoácidos aromáticos y aminoácidos ricos en metil-azufre. La hemocinina de tipo artrópodo también se ha encontrado en el onychophora, un pariente cercano de artrópodos. La hemocinina de tipo artrópodo tiene una estructura de cuatro etapas y una estructura terciaria. La hemocianina tiene una estructura terciaria con una masa molecular de alrededor de 75ku, en la que el segundo dominio es la hélice alfa, el par quelante de Cu +, la unión de un O2, el tercer dominio a continuación, que contiene Ca, función es desconocida.
La hemocyanina de artrópodo se ha diferenciado al menos en: ① fenoloxidasa (profenoloxidasa); ② hexapeptídeo de insectos (hexamer), no chelate Cu +, para la proteína de almacenamiento; ③ crustáceos pseudochrome proteína (pseudohemocyanin o criptocianina), Pero también para la proteína de almacenamiento; ④ receptor hexapéptido bipolar. El análisis filogenético molecular, junto con la proteína de hemocyanin, juntos para construir el artrópodo hemocyanin superfamilia de genes.
La función de la hemocinina
Función de portador de oxígeno: La hemocianina es una proteína con iones de cobre univalentes como cofactor. La función fisiológica de la hemocinina es el oxígeno. El cobre de oxiemoglobina es Cu (Ⅱ) y azul, en la proximidad del pico de absorción de 347 nm. La deoxihemoglobina es incolora. La tecnología de difracción de rayos X ha aumentado considerablemente la comprensión de la hemocinina. En 1978, Simmons M G y Wilson L J sintetizaron complejos de Cu (I) con imidazol como ligando, que pueden transportar reversiblemente oxígeno a temperatura ambiente, ya sea en solución o en estado sólido.
Efecto antiviral: La hemocianina tiene un efecto antiviral inespecífico. La hemocianina es un inhibidor viral potencial a bajas concentraciones, pero la hemocianina no inhibe completamente la replicación viral.
Aglutinación: En los últimos años, los estudios realizados en el país y en el extranjero han confirmado que la hemocianina de lapa puede evolucionar por fenol oxidasa. La activación del sistema en cascada de fenoloxidasa está estrechamente relacionada con el mecanismo de coagulación de la tromboplastina en los crustáceos. Se ha encontrado que la hemocianina también tiene una actividad aglutinante. Estos resultados sugieren que la hemocinina, la fenoloxidasa y la tromboplastina pueden desarrollarse a partir de la misma proteína, mientras que la molécula multifuncional de la hemocinina retiene todas sus funciones inmunológicas.
Efecto antibacteriano: Los péptidos antimicrobianos producidos por la escisión de la hemocinina están asociados con la respuesta inmune al camarón. Cuando el camarón está infectado, la concentración del péptido activo en la secuencia C-terminal de esta hemocinina aumenta, lo que indica que la lisis de la hemocinina es causada por la señal biológica. Lee S Y, etc. de plasma de cangrejo de agua dulce obtenido mediante una composición de 16 aminoácidos del péptido antimicrobiano, puede inhibir el crecimiento de G + y G-bacterias. Este péptido antimicrobiano se produce por escisión proteolítica de hemocyanina en condiciones ácidas. La inyección de lipopolisacárido y dextrano puede promover la producción y liberación de este péptido. Esto sugiere que los péptidos antimicrobianos pueden ser inducidos, liberados y activados, y por lo tanto juegan un papel en la defensa inmune del cuerpo.