Investigaciones adicionales sobre citocromo

Antecedentes históricos del citocromo
Macmunn primero en 1886, encontrado en las células animales que contienen un pigmento del heme, conocido como heme del tejido fino. Pero el principal bioquímico de la época pensó que se trataba de un error experimental. Hasta 1925, Keilin confirmó el descubrimiento de Macmunn, y renombró el citocromo.
Una visión general del citocromo
El citocromo es una proteína de transferencia de electrones con porfirina de hierro (o hemoglobina) como cofactor. Está ampliamente implicado en la reacción de oxidación-reducción de plantas y animales, bacterias aeróbicas, bacterias fotosintéticas anaeróbicas y así sucesivamente. El citocromo como vía de transferencia electrónica de electrones es a través de su base heme-hierro en estado reducido (Fe2 +) y estado de oxidación entre los cambios reversibles. Cualquier tipo de proteína celular (proteína hemo) juega un papel muy importante en la transferencia de energía celular. El citocromo se puede dividir en tres categorías según la longitud de onda de la luz que absorben, y se han identificado al menos 30 citocromos diferentes.
La definición de citocromo
El anillo de porfirina está unido al átomo de hierro por cuatro enlaces de valencia, formando un complejo de quelato de cuatro ligandos, comúnmente conocido como heme. Según la estructura diferente del heme, los citocromos se pueden dividir en categorías a, b, cyd. El cofactor del citocromo de clase b es protohemoglobina hierro-protoporfirina IX. Los sustituyentes de la cadena lateral en el anillo de porfirina son 4 grupos metilo, los dos grupos vinilo y los dos grupos propiónicos son los mismos que los de la hemoglobina y la mioglobina.
Un tipo de prótesis de citocromo es la estructura de la hemoglobina A, que es diferente del heme original es el anillo de porfirina en la octava posición al grupo formilo en lugar de metilo, el segundo lugar en nombre de alquenileno en lugar de base hidroxilo.
D-tipo de citocromo sólo se encuentra en las bacterias, su cofactor para el hierro dihidroporfirina, y otros citocromo diferente.
El cofactor del citocromo de tipo C es la unión covalente de hemo al enlace tioéter del grupo vinilo en el anillo de porfirina y el grupo tiol de cisteína en la molécula de proteína. Otros tipos de prótesis de citocromo son enlaces no covalentes y combinación de proteínas. El citocromo del estado reducido tiene una banda de absorción óptica característica en la región visible: banda α, banda β, banda γ (o banda de absorción). En general, la banda de absorción alfa del citocromo A se encuentra en el intervalo de 598 a 605 nm. La mayor banda de absorción α de la clase b es 556-564 nm; La clase c es 550-555 nm; Y la clase d es 600-620 nm.
La clasificación del citocromo
Todos los organismos aeróbicos, ya sean bacterias o animales superiores, e incluso las personas allí son citocromo, todo el citocromo en la región visible tiene tres picos de absorción, respectivamente, denominados pico α, β, γ, véase Tabla 1. Varios citocromos reducidos de β y γ – pico de longitud de onda son relativamente cerca, sólo el α-pico de longitudes de onda tienen una mayor diferencia. De acuerdo con las diferentes longitudes de onda del pico α, los citocromos en animales se pueden dividir en a, b, c familia, una familia que incluye a, a3, b familia incluyendo bK, bT, b5, P4 y así sucesivamente, c grupo que incluye c, C1.
Además del citocromo b y el citocromo P450 presentes principalmente en el retículo endoplásmico, el citocromo de las células animales está presente en la proteína de la membrana interna mitocondrial y en los complejos lipídicos. Extraído con agua sólo puede obtener citocromo c, mientras que otros citocromo todavía se fija en la materia mitocondrial insoluble en partículas.
Citocromo oxidasa
Se ha determinado que la citocromo oxidasa tiene dos componentes, a y a3, pero no los dos separados. En realidad a y a3 se combinan para formar un oligómero macromolecular, pero el número y estructura de las subunidades no está claro, usualmente conocido como citocromo aa3 o citocromo oxidasa, peso molecular de aproximadamente 200.000, que contiene dos hemo molecular A y dos átomos de cobre. La reactividad de dos hemoglobina A y algunos ligandos es diferente, y el hemo A de a3 oxidado se une fácilmente a CN-1 y no se puede reducir de nuevo. Reducción de la hemoglobina A y CO para formar un complejo estable, interrumpiendo así el transporte de electrones de la cadena respiratoria, y citocromo una hemoglobina A y CO y CN no pueden combinarse, no pueden combinarse con O2.
Citocromo c familia
El citocromo c tiene c y c1, son el citocromo mitocondrial, las propiedades espectrales de los dos son muy similares, tanto el cofactor como la proteína enzimática están conectados de la misma manera. Peso molecular de monómero C1 de 38.000, c1 es el polímero existe, ya sea monómero o polímero, no puede reaccionar con aa3. El citocromo c es el menor peso molecular del citocromo, debido a su peso molecular es pequeño, soluble, fácil de extracción y purificación, por lo que más investigación, su estructura es también la más clara, más de 50 tipos de organismos se han medido citocromo c nivel Estructura , Su estructura de alto nivel también ha sido estudiada en detalle. El citocromo c de vertebrados consta de 104 residuos. El citocromo c de la planta consta de 112 residuos. El citocromo c de humanos y chimpancés es exactamente el mismo, aunque hay muchas variaciones en los residuos del citocromo c de varios organismos. Pero su estructura tridimensional es básicamente la misma.
Familia del citocromo b
BT, bK, b5, P450, etc., bT, bK existe en la membrana interna mitocondrial, es un componente de la cadena respiratoria mitocondrial, no puede combinarse con O2. B5 y P450 existen principalmente en el retículo endoplásmico, que es el componente del sistema microsomal de oxidasa funcional mixta (ver “Oxidación Microsomal”). Después de la combinación de P450 reducido y CO, tiene el pico máximo de absorción a 450nm, así llamado citocromo P450, que puede combinarse con O2.